支部主催の講演会 過去の記録(2006年度以前)へはこちらから 2022年 #22-03 「ラマン光学活性分光を用いてタンパク質の活性部位を“視る”」 日時：2022年11月2日（水）16:30～18:00 場所：北海道大学理学部2号館5-205室 　　　 講師：海野　雅司　先生 　　　佐賀大学理工学部理工学科　教授 要旨： 光学活性を用いた解析は蛋白質のような非対称な反応場の詳細な構造情報を与えるため、他の手段では得られない構造情報が得られる一方、これまで紫外可視光領域の光学活性を反映する円二色性偏光が主な解析手法であり、蛋白質の二次構造など比較的大きな蛋白質構造の解析に応用されてきた。 より詳細なアミノ酸残基レベルの構造変化については、電子遷移ではなく振動遷移を元にした光学活性の検出が必要であるが、代表的な赤外振動では蛋白質が水溶液中の試料であることから溶媒の水の吸収の除去が困難で十分な情報が得られない場合が多い。 このような水溶液中での振動スペクトルの測定にはラマン分光が有効であるが、その方法論はまだ確立途上である。 本講演では独自に開発したラマン光学活性分光システムを用いた蛋白質の活性部位の構造解析を紹介する。 問合せ先：北海道大学　理学研究院化学部門　石森　浩一郎 内線　2707 詳細はこちらへ #22-02 「配向秩序化を介した組織パターンの創発」 日時：2022年10月17日（月）11:00～12:00 場所：北海道大学理学部2号館2-507室 ＆ Zoom URL 　　　※Zoom 詳細は資料に記載 講師：市川　尚文　先生 　　　京都大学高等研究院ヒト生物学高等研究拠点(WPI-ASHBi)　特定助教 要旨： 生物の発生は自律的に秩序、すなわち空間パターンを獲得する過程である。 哺乳類の初期発生において、胚本体であるエピブラスト細胞は、無作為に寄り集まった細胞塊から、内腔を中心とする上皮構造を形成する。これは将来のからだ作りの基盤であるが、この時期の胚の観察が困難なために、その理解は遅れている。 私たちは、この胚発生を母体外で再現する三次元培養と光シート顕微鏡を用いたライブイメージングを開発し、エピブラスト細胞のダイナミクスを明らかにしてきた。さらに、液晶物理学の理論を取り入れ、遺伝学的手法を用いた理論の検証を行うことで、細胞の極性化と配向の秩序化が、エピブラストパターンの鍵であるというモデルを提唱している。 本研究を切り口として、組織パターン創発の本質的な理解を目指している。 問合せ先：北海道大学大学院先端生命科学研究院　石原　誠一郎 E-mail:sishihara[@]sci.hokudai.ac.jp 詳細はこちらへ #22-01 「Cyanobacteriochromes: Introduction of unique photoreceptors and prospects for application」 日時：2022年9月1日（木）10:00～11:00 場所：オンライン（演者はシオノギ棟一階大ホールから配信） 　　　※Zoom Webinar詳細は資料に記載 講師：鈴木　貴久　先生 　　　東京都立大大学院理学研究科　成川研究室　助教 要旨： The cyanobacteriochromes (CBCRs) are cyanobacteria-specific photoreceptors binding linear tetrapyrrole, which is distantly related to the plant phytochrome photoreceptors showing red/far-red reversible photoconversion. The chromophore binding region of the CBCRs consists of only a cGMP-phosphodiesterase/adenylate cyclase/FhlA (GAF) domain, while that of the phytochromes consists of three domains (PAS-GAF-PHY). Furthermore, in the case of the CBCRs, the spectral properties are highly diversified to sense wide range wavelengths covering UV and visible light regions. Most CBCRs, however, have a drawback to bind phycocyanobilin (PCB) that is not endogenously present in the mammalian cells. So, we have developed engineered CBCRs binding biliverdin (BV) as a chromophore that is endogenously present in the mammalian cells. These BV-binding molecules opened the door for application of CBCRs to fluorescent imaging and optogenetic regulation. In this talk, I will summarize the spectral properties of the various CBCRs and introduce the current project to modify the BV-binding CBCRs by site-directed saturation mutagenesis. 問合せ先：北海道大学大学院先端生命科学研究院　北村　朗 E-mail: akita[at]sci.hokudai.ac.jp 詳細はこちらへ 2020年 #20-03 「ロドプシンの特殊性から学ぶ生物の巧みな光利用法」 日時：2020年9月28日（月）15:00～16:00 場所：Zoomを使ったオンラインセミナー 講師：小島　慧一　先生 　　　岡山大学医歯薬学総合研究科 （薬学系）　助教 申込：下記Google Formにて事前にお申込みください。 　　　https://forms.gle/SkmHiUSmEQSUG5c78 要旨： 私たち生物は光を感じ・利用することで日々生活している。例えば、私たちヒトは光を眼で見ることで外界の情報を取得し、 植物は光を利用して光合成を行っている。ロドプシン類は、ビタミンAの誘導体であるレチナールを発色団として持つ光受容膜タンパク質であり、 動物から微生物まで幅広い生物の光利用を支えている。ゲノム科学の発展により、現在まで10万を超えるロドプシン遺伝子が見つかっており、 種々のロドプシンは、それを持つ生物種や生息環境、担う生理機能に合わせて、性質を特殊化(=多様化)させていることが明らかとなってきた。 また近年、ロドプシンは、光で動物の神経活動を操作する技術(オプトジェネティクス)を支える基盤分子としても利用されている。 演者は、学部生(2010年)のときからロドプシンの分子解析を通じて、『なぜ生物は光を巧みに利用できるのか』を明らかにしたいと思い、研究を行ってきた。 その中で、動物はロドプシン類の分子特性を特殊化することで、高度な視覚機能を獲得してきたことを明らかにした。さらに、特殊化した分子特性を持つロドプシン分子を同定/創成することで、 新しい光操作技術の基盤確立に取り組んできた。本セミナーでは、これまでの成果を紹介するとともに、若手研究者である演者から見たロドプシン研究の歴史と展望についても議論したい。 問合せ先：北海道大学大学院先端生命科学研究院　塚本　卓 E-mail: t-tak@sci.hokudai.ac.jp 詳細はこちらへ #20-02 「メカノメディスン　基礎医学研究から臨床応用への展開のアップデート」 日時：2020年1月31日（金）17:30～19:00 場所：旭川医大・機器センター3Fカンファレンスルーム　(アクセス) 講師：成瀬　恵治　先生 （岡山大学・大学院・医歯薬総合研究科） 要旨： われわれの体は外界からだけではなく体内においても様々な力学的・機械的刺激 （メカニカルストレス）を受容し、応答することで正常な生理機能を維持している。 メカニカルストレスの受容応答機構は細胞分裂、発生過程、臓器機能発現など広範な時空間スケールにわたる生理機能の調節に寄与しており、メカニカルストレス 受容応答機構の破綻が様々な病態に関与していることを示唆するエビデンスが集積されてきた。 メカノセンサー分子→細胞→組織→臓器→個体レベルでの縦糸的研究 に各種臓器の疾患という横糸的研究を加えた布陣をとり、メカノバイオロジーを切口とした病態解明を基に、新規治療法を開発するメカノ医療（メカノメディスン） の確立を目指し、これまでに数々の新規研究方法や研究システムを開発し問題を解決してきた。本講演では メカノバイオロジーに関する基礎医学的研究、特に メカニカルストレス受容機構を概説し、その研究過程で派生した再生医療・生殖補助医療・高圧医療への展開を紹介する 問合せ先：旭川医科大学　生理学講座・自律機能分野　高井　章 Tel: 0166-68-2320　または　0166-68-2322 E-mail: physiology1@asahikawa-med.ac.jp 詳細はこちらへ #20-01 「ウイルス研究で新しいサイエンスを切り拓く」 【講師】　川口　寧　先生（東京大学・医科学研究所） 「インフルエンザウイルスの宿主への適応戦略」 【講師】　渡辺　登喜子　先生（東京大学・医科学研究所） 【日時、場所】 日時：2020年1月27日（月）16:00～17:30 場所：北海道大学薬学研究院　多目的講義室１ 問合せ先：北海道大学薬学研究院　前仲　勝実 Tel: 011-706-3764 詳細はこちらへ 2019年 #19-12 「こいつ…動くぞ！ねじる・ひっぱる・はうバクテリア」 日時：2019年10月30日（水）11:00～12:00 場所：北海道大学理学部2号館 2-408室 講師：中根　大介　先生 （学習院大学・理学部物理学科） 要旨： 多くのバクテリアは，べん毛という繊維構造を使って水中を自由自在に泳ぐことができる。一方，このような優雅な運動様式を持たずに動き回るものもたくさん存在する。 この不思議な生体運動は，多種多様なバクテリアから観察されており，たくさんの研究者を魅了してきたが，そのメカニズムの理解はべん毛のそれには遠く及んでいなかった。 ところが，この10-20 年の間に顕微鏡の可視化技術が発達することで，バクテリア個体やそこに含まれる運動装置の動きや構造を詳細に観察できるようになり，これらの運動メカニズム の理解は飛躍的に進展した。本研究では，「スパイダーマン」のように「糸」の伸縮による動きまわる仕組み，細胞体のらせん対掌性を変えながら高粘性の中を泳ぐ仕組み， 膜表面をキャタピラのように動かして這う仕組みなど，バクテリアという小さな生命体が独自に発達させた多様な生体運動様式について，我々が得た最新の知見について紹介する。 問合せ先：北海道大学大学院先端生命科学研究院　塚本　卓 Tel: 011-706-4475 E-mail: t-tak@sci.hokudai.ac.jp 詳細はこちらへ #19-11 「光受容膜タンパク質微生物型ロドプシンの新地平：ヘリオロドプシンの発見と展開」 日時：2019年10月29日（火）16:30～17:30 場所：北海道大学理学部2号館 5階 2-507室 講師：井上　圭一　先生 （東京大学・物性研究所） 要旨： 微生物型ロドプシンは真正細菌や古細菌、真核藻類、真菌類などの主に単細胞微生物のほか一部の巨大ウイルスまで広範に存在する、光受容型の膜タンパク質である。近年のゲノム解析技術の発展に伴い、 現在までに7000種類以上もの微生物型ロドプシンが同定されているが、それらは全て共通の発色団であるall-trans型レチナールを持ち、可視光の吸収によってこのレチナールが異性化することをトリガーとして 様々な生理機能を発現する。その機能は光駆動型のイオンポンプやチャネルのほか、走光性センサー、遺伝子発現制御、酵素反応など非常に多岐におよび、共通の7回膜貫通型構造と発色団から、どの様にしてこのよう に多様な機能の発現が可能になるのか、そのメカニズムに強い興味が持たれ、近年ではオプトジェネティクス（光遺伝学）において中心的な分子ツールとして用いられている。この中で、最近我々は機能性メタゲノム 解析により、イスラエルのガリラヤ湖から既知のロドプシンと膜内での配向が逆転したヘリオロドプシンを新たに発見した。その機能はいまだ明らかとなっていないが、この分子は微生物界全域に存在することから これまでにない光生物学的現象に関わっていると期待される。講演では最近発表したヘリオロドプシンの構造解析の結果と共に最近の我々の微生物型ロドプシン研究について紹介する。 問合せ先：北海道大学大学院先端生命科学研究院　菊川　峰志 Tel: 011-706-3435 E-mail: kikukawa@sci.hokudai.ac.jp 詳細はこちらへ #19-10 「Nonlinear Laser Scanning Microscopy (NLSM)」 日時：2019年9月12日（木）11:00～11:40 場所：北海道大学　北キャンパス　シオノギ棟一階 講師：Aleksandar Krmpot 先生（Associate Professor） （Institute of Physics, University of Belgrade, Belgrade, Serbia） 要旨： Nonlinear laser scanning microscopy (NLSM) is advanced imaging technique particularly suitable for deep tissue and in vivo imaging. It utilizes ultra-short laser pulses (femto second pulses) in near infrared spectral region and due to nonlinearity the interaction with specimen material occurs only in the tiny focal volume which enables deep penetration. There are three modalities of NLSM: Two Photon Excitation Fluorescence ( TPEF), Second Harmonic Generation (SHG) and Third Harmonic Generation (THG) imaging. Each of them provide complementary and valuable information and is used for various types of imaging. TPEF is the most similar to the single photon excitation fluorescence in confocal microscopy, but it has much higher penetration depth and axial resolution. TPEF relays very often on auto fluorescence, that originates from NADH and FAD mostly, when vertebrate specimens are imaged or chitin in arthropods. SHG imaging reveals ordered structures such as collagen ( type I), myosin and starch with no need for labeling and with extremely high contrast. Also, it is the only optical technique that is used for quantification of degree of collagen molecules organization. THG is also used for unstained samples imaging providing information on steep changes of refractive index inside the specimen. With some limitations it is mostly used for in vivo imaging and real time tracking of some physiological processes, e.g. C. Elegance embryogenesis, physiological processes in zebra fish etc. 問合せ先：北海道大学大学院先端生命科学研究院　金城　政孝 E-mail: kinjo@sci.hokudai.ac.jp 詳細はこちらへ #19-09 「Study of developmental processes by Fluorescence Correlation Spectroscopy」 日時：2019年9月11日（水）11:00～11:40 場所：北海道大学　北キャンパス　シオノギ棟一階 講師：Dimitrios K Papadopoulos 先生（Research Group Leader） （Human Genetics Unit (HGU) Institute of Genetics and Molecular Medicine (IGMM) University of Edinburgh） 要旨： During the development of multicellular organisms, cells and tissues need to be specified (commit themselves to a certain developmental programme) with very high precision, at the correct time and space. Certain genes encoding Transcription Factors bind the genome and regulate expression of genes, required for cell and tissue differentiation. To do this, these proteins need to interact with the chromosomal DNA, find specific sequences to which they can bind (called transcriptional enhancers), loop the chromatin, interact with other important transcriptional enzymes and allow gene transcription to proceed. The absolute amounts, stoichiometries of the protein complexes and dynamic behaviour of these regulatory molecules are very important, but they remain largely unknown. However, we know that when too much or too little amount of Transcription Factors is present in cells, this leads to developmental abnormalities and disease. This lecture will discuss various systems in which Fluorescence Correlation Spectroscopy allows to study the concentration, diffusion properties and chromatin binding behaviour of Transcription Factors and why this is so important for developmental biology, genetics and the study of human disease. 問合せ先：北海道大学大学院先端生命科学研究院　金城　政孝 E-mail: kinjo@sci.hokudai.ac.jp 詳細はこちらへ #19-08 「固体NMRによる微生物型ロドプシンの立体構造解析」 日時：2019年8月8日（木）16:30～17:30 場所：北海道大学理学部2号館 5階 2-5-07室 講師：川村　出　先生 （横浜国立大学　大学院工学研究科） 要旨： 微生物型ロドプシンはレチナールを発色団とする7回膜貫通型の膜タンパク質である。レチナールの光異性化反応をきっかけにして、タンパク質の構造変化を引き起こすことで機能を発現する。 固体NMR分光法はマジック角回転法や高出力デカップリング法により、固体状態におけるNMR信号の線幅の広がりの原因となる核スピン相互作用を除去し、高分解能NMRスペクトルを獲得できる。 そのため固体NMR測定において、測定試料状態に依存することが少なく、細胞膜中に存在するタンパク質の立体構造を調べることが可能である。 本発表では多次元固体NMRを用いた光駆動型ナトリウムイオンポンプロドプシンの研究成果を中心に発表する。 問合せ先：北海道大学先端生命科学研究院　相沢　智康 Tel: 011-706-3806 E-mail: aizawa@sci.hokudai.ac.jp 詳細はこちらへ #19-07 「シアノバクテリアの生物時計は高圧力下でどうなる？」 日時：2019年7月30日（火）16:30～17:30 場所：北海道大学理学部本館 3階 N308室 講師：北原　亮　先生 （立命館大学　薬学部） 要旨： 地球には深海など様々な圧力環境下に生物が生息しているにも関わらず、温度に比べ生物の圧力に対する応答は十分に理解されていない。生物が有する概日（約24時間）時計の圧力応答の研究例は我々の成果以外に皆無である。 概日時計はバクテリアからヒトまで多様な生物に存在し、自律したリズム発生、温度補償性、同調性という３つの共通した性質を有する。シアノバクテリアの概日時計は、KaiA, KaiB, KaiCの３つのタンパク質とATPからなり、 in vitroで再構築できる唯一の生物時計である。このKaiCのリン酸化/脱リン酸化周期が約24時間で振動するが、温度応答の研究から20℃～40℃の範囲では周期長がほとんど変化しないことがわかっている（温度補償性）。 我々は、加圧により周期長が大幅に短縮することを見出した。加圧により周期長が短縮する原因について、酵素反応や熱力学の観点から解説する。 問合せ先：北海道大学先端生命科学研究院　相沢　智康 Tel: 011-706-3806 E-mail: aizawa@sci.hokudai.ac.jp 詳細はこちらへ #19-06 「高感度Rheo-NMRによるタンパク質線維化のその場解析」 日時：2019年8月5日（月）16:00～17:00 場所：北海道大学理学部本館 3階 N308室 講師：菅瀬　謙治　先生 （京都大学） 要旨： 高齢化が深刻化する現代社会において、加齢に伴い発症率が高くなるアルツハイマー病やパーキンソン病などの神経変性疾患が大きな社会問題となっている。いずれの疾患でもタンパク質が異常に凝集した 封入体が脳内に確認されている。この凝集体は、タンパク質が重積したアミロイド線維と呼ばれる構造体で、疾患との関連性が強く示唆されている。アミロイド線維とそのタンパク質単体は良く研究されているが、 アミロイド線維化過程に関しては原子レベルの情報が不足している。そこで、私達は、NMR管内の試料に剪断流を発生させることのできるRheo-NMRを用いて、アミロイド線維が形成する「その場」を原子レベル で解析することを目指した。Rheo-NMRとは、元々、液晶、ポリマー、食品などの粘弾性を解析する目的で開発された装置であるが、既存のRheoNMRの仕様はタンパク質の解析には感度と分解能が不足する。そこで、 私達は、高感度クライオプローブと併用できる新しい方式のRheo-NMR装置を開発した（Fig 1）。この装置は、現存するRheo-NMR装置の中で最も高分解能かつ高感度のもので、剪断流に影響を受けた タンパク質の回転運動やタンパク質のアミロイド線維化過程をその場かつ原子レベルで解析できる。本セミナーでは、開発したRheo-NMR装置の仕組みとその特性およびアミロイド線維化機構の解析への応用について述べる。 問合せ先：北海道大学先端生命科学研究院　相沢　智康 E-mail: aizawa@sci.hokudai.ac.jp 詳細はこちらへ #19-05 「グルタミルアミド基転移酵素GatCABにおけるタンパク質分子内アンモニア輸送メカニズムの理論解析」 時間：2019年5月13日（月）16:00～ 場所：北海道大学理学部5号館305号室 講師：舘野　賢　博士 （兵庫県立大学） 要旨： 多くの真正細菌は，グルタミニルtRNA合成酵素（GlnRS）を持たずに，グルタミルtRNA合成酵素（GluRS）がGlu-tRNAGln を合成した後，これをグルタミルアミド基転移酵素CAB（GatCAB）によりGln-tRNAGlnへと校正し変換する。 GatCABはGatA，GatB，GatCの３つのサブユニットから成り，GatAにおけるグルタミン加水分解反応によって生じたアンモニア分子が，酵素分子の内部を輸送されることにより，細胞毒性を回避すると共に，GatBの活性部位まで運ばれ，そこでアミド基転移反応の基質として用いられる。 アンモニア分子がGatCAB分子内を輸送される経路としては，主として親水性のアミノ酸残基から成る経路（チャネル1）と疎水性のアミノ酸残基から成る経路（チャネル2）とがこれまでに提案されている。本研究では，GatCAB酵素分子の内部における，これらのアンモニア輸送経路とそのメカニズムを， 高度なコンピュータ・シミュレーション技術によって，理論的かつ詳細に解析した。 問合せ先：北海道大学先端生命科学研究院　姚閔 E-mail: yao@castor.sci.hokudai.ac.jp 詳細はこちらへ #19-04 「立体構造解析を基盤とした植物ペプチドホルモンの同定と新規な結合様式の解明」 時間：2019年3月6日（水）16:30〜 場所：薬学研究院 　　　多目的講義室1 講師：奥田哲弘　博士 （University of Geneva） 要旨： 植物は独自の膜タンパク質受容体キナーゼを数多く保持し、様々な外界のシグナルを受容することで環境に適応しています。本発表では、根のカスパリー線形成に関わるSGN3受容体とCIFペプチドを例にとり、立体構造解析、生化学的解析、遺伝学を組み合わせることで、新たに見いだされた分子メカニズムについて紹介します。 問合せ先：北海道大学　薬学研究院　前仲勝実 E-mail: maenaka@pharm.hokudai.ac.jp 詳細はこちらへ #19-03 「高精度色収差補正ソフトウエア Chromagnonの開発と超分解能マルチカラーイメージングへの応用」 時間：平成３１年３月１日(金) １６時～１７時 場所：北海道大学北キャンパス 　　　シオノギ創薬イノベーションセンター１階・会議室１・２ 講師：平野 泰弘 助教 （大阪大学 生命機能研究科 細胞核ダイナミクス研究室） 問合せ先：北村 朗・金城 政孝 Tel: 706-9006 E-mail: akita@sci.hokudai.ac.jp 詳細はこちらへ #19-02 「蛍光標識化糖脂質を用いた糖脂質の動態解析」 時間：平成３１年３月１日(金) １５時～１６時 場所：北海道大学北キャンパス 　　　シオノギ創薬イノベーションセンター１階・会議室１・２ 講師：新井 健太 博士 （大阪大学大学院理学研究科化学専攻 天然物有機化学研究室） 問合せ先：北村 朗・金城 政孝 Tel: 706-9006 E-mail: akita@sci.hokudai.ac.jp 詳細はこちらへ #19-01 「メカノメディスン：基礎医学研究から不妊治療・再生医療への 展開のアップデート」 時間：２０１９年２月７日（木）１７：３０〜１９：００ 場所：旭川医科大学・機器センター3 階カンファレンスルーム 講師：成瀬恵治 教授 （岡山大学大学院　医歯薬総合研究科） 世話人：旭川医大・生理学講座・自律機能分野 高井章　教授 詳細はこちらへ 2018年 #18-04 「Antimicrobial peptides, biosynthesis and altered chemistries」 時間：２０１８年８月６日（月）１６：３０〜１７：３０ 場所：北海道大学　理学部本館3階　N308 講師：Professor Hans J. VOGEL （Bio-NMR Centre and Metabolomics Research Centre University of Calgary, CANADA） 世話人：北海道大学大学院 先端生命科学研究院　相沢　准教授 詳細はこちらへ #18-03 「Calcium-binding to L-plastin and regulation of actin-bundling: development of new anti-metastasis drugs?」 時間：２０１８年８月３日（金）１６：３０〜１７：３０ 場所：北海道大学　理学部本館3階　N308 講師：Professor Hans J. VOGEL （Bio-NMR Centre and Metabolomics Research Centre University of Calgary, CANADA） 世話人：北海道大学大学院 先端生命科学研究院　相沢　准教授 詳細はこちらへ #18-02 「カルシウムポンプの構造生物学：膜の可視化から量子化学計算まで」 時間：２０１８年６月１８日（月）１７：００〜１８：３０ 場所：川医科大学・実験実習機器センターI・カンファレンスルーム 講師：豊島 近 教授 （東京大学・定量生命科学研究所） 世話人：旭川医科大学・医学部・生化学講座・機能分子科学分野　鈴木裕　教授 詳細はこちらへ #18-01 「メカノメディスン：基礎医学研究から不妊治療・再生医療への 展開のアップデート」 時間：２０１８年２月２日（金）１７：３０〜１９：００ 場所：旭川医科大学　臨床第３講義室 講師：成瀬恵治 教授 （岡山大学大学院　医歯薬総合研究科） 世話人：旭川医科大学・医学部・理学講座・自律機能分野 高井章　教授 詳細はこちらへ 2017年 #17-06 「NMRデータサイエンス～IoT／ビッグデータ／AI時代の情報活用戦略～」 時間：２０１７年１２月２２日（金）１３：００〜１４：３０ 場所：北海道大学　理学部 5 号館大講堂 講師：菊地 淳　先生（理化学研究所・環境代謝分析研究チーム ） （理化学研究所・環境代謝分析研究チーム ） 世話人：北海道大学大学院　先端生命科学研究院　相沢智康　准教授 詳細はこちらへ #17-05 「「高難度蛋白質」の構造解析を通じた病態発症メカニズムの解明と創薬へ向けた取り組み」 時間：２０１７年１１月１０日（金）１７：００〜１８：００ 場所：旭川医科大学　医学部総合研究棟８階カンファレンスルーム 講師：小川 治夫 准教授 （東京大学　分子細胞生物学研究所） 世話人：旭川医科大学医学部生化学講座 機能分子科学分野　鈴木裕教授 詳細はこちらへ #17-04 「光生体計測の視点-マクロとミクロの現象解析-」 時間：２０１７年９月２８日(木) １３：３０~１４：００ 場所：北海道大学・シオノギ創薬イノベーションセンター(北キャンパス) 講師：岩井俊昭　教授 （東京農工大学 工学研究院　生物システム応用科学府） 世話人：北海道大学 大学院先端生命科学研究院・先端細胞機能科学分野　金城 政孝 詳細はこちらへ #17-03 「ルツハイマー病危険因子SORLAのVPS10Pドメインによるアミロイドペプチド認識機構の解明とその後」 時間：２０１7年７月２１日（金）１７：００〜１８：００ 場所：北海道大学　薬学部多目的室２ 講師：北郷　悠 助教 （大阪大学　蛋白質研究所） 世話人：北海道大学大学院 薬学研究院　前仲勝実教授 詳細はこちらへ #17-02 「クライオ電子顕微鏡のより、構造生物学」 時間：２０１７年５月３０日（火） 場所：北海道大学　薬学部多目的室２ 講師：岩崎憲治　准教授　 （大阪大学　蛋白質研究所） 世話人：北海道大学大学院 薬学研究院　前仲勝実教授 #17-01 「細胞骨格を介した血管機能制御の分子機構とその破綻」 時間：２０１７年５月１８日（木）１７：３０〜１９：００ 場所：旭川医科大学・実験実習機器センター３階・カンファレンスルーム 講師：江藤真澄先生 （Thomas Jefferson University、USA） 世話人：旭川医科大学・医学部・理学講座・自律機能分野 高井章　教授 詳細はこちらへ 2013年 #13-06 「Lanthanides Helical Complexes with Reference to Other Highly Coordinated Complexes」 日時：　　平成25年8月28日（水）15時00分〜16時00分 場所：　　札幌医科大学　保健医療学部　６階６２０号室 講師：　　Prof. Sam P. Sinha （Scientific Research & Development DAYTON, OHIO, USA） 講演内容： ランタニドは、永久磁石の材料あるいはレーザー素子の主成分として知られている。ランタニドは有機物と錯体を形成し、配位子の種類や反応機構により、7配位、8配位、・・・、12配位などのフレキシブルな配位化合物を形成する。ランタニド錯体は、ヘリケートという螺旋構造を形成することがある。ランタニド系列にユーロピウム(Eu)が知られている。Eu錯体のヘリケートについての最近の研究を紹介する。 連絡先： 札幌医科大学医療人育成センター 松嶋 範男 TEL：011-611-2111 e-mail：matusima [at] sapmed.ac.jp #13-05 「毛髪キューティクル内Ca2+, Zn2+恒常性維持のための 　蛋白質翻訳後修飾制御機構の解明へ向けて」 日時：　　平成25年8月1日（木）15時00分〜16時00分 場所：　　北海道大学理学部５号館２０５号室 講師：　　海野　昌喜　先生 （茨城大学大学院　理工学研究科・応用粒子線科学専攻・教授） 講演内容： 蛋白質脱イミノ化酵素タイプIII（PAD3）は、毛髪キューティ クル細胞内に多量に発現するEF-ハンド型Ca2+結合蛋白 質S100A3と共局在し、S100A3のArg51を特異的にシト ルリン化する。この翻訳後修飾が、キューティクル角化過 程においてCa2+, Zn2+の恒常性維持のために重要な反応 であることが示唆されており、我々は、その解明を目指し ている。 連絡先： 北海道大学大学院理学研究院 化学部門　物理化学分野　構造化学研究室 石森　浩一郎 TEL：011-706-2707 e-mail：koichiro [at] sci.hokudai.ac.jp #13-04 「脳血管疾患モヤモヤ病に関与するATPアーゼ／ユビキチンリガーゼ、ミステリンの構造と機能」 日時：　　平成25年7月8日（月）16時30分〜17時30分 場所：　　北海道大学理学部５号館３０４号室 講師：　　森戸　大介　先生 （京都産業大学　総合生命科学部・構造生物学研究センター　博士研究員） 講演内容： モヤモヤ病は日本・中国・韓国で比較的高頻度に見られる脳血管疾患で、大脳基底部の内頸動脈終末部において、原因不明の動脈の狭窄・閉塞を起こすことにより、脳虚血・出血にいたる疾患である。現在、国内に1万人を超える患者が認められ、そのうち10～15%が家族性の発症とされている。そのため長らく遺伝因子の関与が疑われてきたが、我々は2011年に、初めてのモヤモヤ病感受性遺伝子としてミステリンを同定した。ミステリンORF内の稀なSNPにより、モヤモヤ病の発症率は100倍以上高まることが分かった。ミステリン遺伝子には新規の巨大タンパク質（約600 kDa）がコードされており、活性のあるATPアーゼドメインとユビキチンリガーゼドメインが含まれていた。ゼブラフィッシュを用いたノックダウン実験では、ミステリンの発現抑制により顕著な血管ガイダンスの乱れと生理的な血管新生の亢進が引き起こされた。これらの結果は、ミステリンが生理的な血管制御因子であり、そのORF内の稀なSNPにより血管疾患を引き起こすことを強く示唆している。ミステリンの分子・細胞・個体レベルでの機能・構造解析について、最近の進展を紹介する。 連絡先： 北海道大学先端生命科学研究院 細胞機能科学分野 北村　朗・金城　政孝 TEL：011-706-9006 e-mail：akita [at] sci.hokudai.ac.jp #13-03 「Mathematical modeling of mammalian cell reprogramming」 日時：　　平成25年7月5日（金）16時00分〜17時00分 場所：　　北海道大学理学部５号館３０２号室 講師：　　Prof. Jianhua Xing （Virginia Polytechnic Institute and State University, USA） 講演内容： Recent breakthroughs of cell phenotype reprogramming hold a great promise that quantitative understanding of phenotypic transition dynamics would be a key step towards future development of cell biology. Theoretical descriptions of cell differentiation can be dated back to Waddington’s phenomenological picture of epigenetic landscape. Yet, despite its popularity the question of how to map the epigenetic landscape into predictive models remains largely unanswered. Here we develop a novel “epigenetic state network” approach capturing global architecture of cell phenotypes that helps turning the conceptual epigenetic landscape into a more quantitative fashion. As a testing case, we apply the approach to describe the fibroblast reprogramming dynamics. Numerous experimental observations support the predicted states and pathways. A rate-limiting step for cell phenotypic transitions is epigenetic chromatin modification. To be more general, cells sharing the same set of genomes may exist in different and inheritable cell fates. Epigenetic histone covalent modification is one of the main mechanisms regulating this non-genetic inheritance. However, the exact molecular mechanism for epigenetic memory is not clear. Using experimentally observed molecular properties and estimated parameters, we construct a Potts-type discrete-state model describing the dynamics of a linear chain of histones with both their binding states of histone modification enzymes, and their covalent modification states. Changing of the binding states, which is often in subsecond time scales, is treated as an equilibrium process assisted with the transfer- matrix technique. Cooperative enzyme binding leads to effective nonlocal effects of a histone on influencing the covalent state of others, as revealed by stochastic simulations. This nonlocal cooperative effect, together with a positive feedback due to histone covalent state dependent enzyme binding affinity, gives rise to epigenetic histone modification patterns that are robustly inheritable against strong perturbations due to stochastic enzymatic reactions, histone turnovers, and cell cycle dependent histone replacements. 連絡先： 北海道大学電子科学研究所 小松崎　民樹 TEL：011-706-9434 e-mail：tamiki [at] es.hokudai.ac.jp #13-02 「染色体をつくる」 日時：　　平成25年6月13日（木）16時30分〜18時00分 場所：　　北海道大学理学部本館Ｎ３０８号室 講師：　　舛本　寛　先生 （かずさDNA 研究所・ヒトゲノム研究部・細胞工学研究室・室長） 講演内容： 染色体分配機能に関わるセントロメアでは、その外側部にセントロメアクロマチンの集合とともにキネトコア構造が形成され、微小管との相互作用により染色体の動きを調節する。一方、セントロメアの内側部ではヘテロクロマチンが形成され、染色分体分離のタイミングを調節する。このセントロメア外側と内側の機能が正しく制御されることで染色体は安定に次世代細胞へと受け継がれる。哺乳類セントロメアは反復DNA（サテライトDNA）からなる巨大領域に形成されるが、同一サテライトDNA 上にセントロメアクロマチンやヘテロクロマチンなどの性質の違うクロマチン構造がエピジェネティックに集合するメカニズムについては不明であった。私達は合成サテライトDNA をヒトやマウスの細胞へ導入し人工染色体として独立に安定維持される条件を確立し、セントロメアクロマチンやヘテロクロマチンが集合するメカニズムの解明を進めてきた。さらに、得られた知見を利用し人工染色体上に各種融合ヒストン修飾酵素などを結合させ、自在にクロマチン構造やセントロメア機能を変換できるシステムを構築した。セミナーでは人工染色体を用いたセントロメア機能形成の研究を中心にお話しする予定です。 連絡先： 北海道大学大学院理学研究院 化学部門　生物有機化学研究室 村上　洋太 TEL：011-706-3813 #13-01 「「分光」では見えないタンパク質反応を時間分解分光で観る」 日時：　　平成25年6月4日（火）16時00分〜 場所：　　北海道大学理学部２号館２１１号室 講師：　　寺嶋　正秀　先生 （京都大学大学院　理学研究科・教授） 講演内容： 生体分子の化学反応、特に生理機能と関係する反応を 理解するためには、静的な構造情報だけでは不十分であ り、ダイナミックな情報が必須となる。ここでは、通常の時 間分解「分光」では観えないタンパク質ダイナミクスを観 測する手法と、それで何が観えるかという結果について 解説する。特に、最近注目してる揺らぎやその反応との 関わりについても紹介する。 連絡先： 北海道大学大学院理学研究院 化学部門　物理化学分野　構造化学研究室 石森　浩一郎 TEL：011-706-2707 e-mail：koichiro [at] sci.hokudai.ac.jp 2012年 #12-10 「培養神経回路網における履歴現象と背景的な自発活動」 日時：　　平成25年3月29日（金）10時30分〜 場所：　　北海道大学工学部A棟１階1-17室　 講師：　　工藤　卓　先生 （関西学院大学　理工学部　人間システム工学科） 講演内容： 的に決定された生体の神経回路網ではなく，培養された神経細胞間 の相互作用により自律的に形成されたものである．しかしながら， 生体においても局所的な回路は細胞間の相互作用と神経電気活動に 依存して自律的に形成されていると考えられ，分散培養した神経回 路網において観察されたダイナミクスの特性は生体の脳における情 報処理メカニズムに本質的であると考えている．培養した海馬神経 回路網の電気活動を複数の電極から同時に計測する細胞外電位多点 計測法は神経活動時空間パターンを計測する手段として有効である． 　この系において単一の刺激電極から電流刺激を行うと一定の誘発 応答パターンが発生する．比較的長期間培養した培養神経回路網に おいては，事前の入力の有無に依存して誘発応答パターンが変化す る履歴現象が発現する．この履歴は少なくとも11sから22s程度の 時間持続することが明らかになった．また，この履歴現象は誘発応答 における神経活動スパイクの頻度に依存し,培養日数が比較的少なく， 神経伝達強度が低い培養系では観察されなかった．ただし，Mg2+ 不含細胞外液条件下でNMDA型グルタミン酸受容体が活性化して自 発性神経活動の頻度と誘発応答スパイク頻度が上昇すると，培養日 数が少ない培養系においても履歴現象が誘発された．このことは， 背景的に存在する自発性神経活動が誘発応答の時空間パターンを調 整している可能性を示唆する．　自発性神経活動の時空間パターンを 解析するために，個々の電極で計測された電位信号において神経活動 電位が１回発生する程度の短い時間窓ごとで，神経活動電位が発生 したか否かを１または０でそれぞれ表現した特徴ベクトルを生成し た．この特徴ベクトルに対してX-meansクラスタリングを適用し， 神経活動パターンの類似性に基づいてクラスタを生成したところ， ほとんどのクラスタはごく少数のデータしか含まず，全データの１％ 以上を含むクラスタの数は，解析時間にかかわらず15個程度で安定 していた．このことから，本培養系における自発活動においては15 個程度の時空間パターンが繰り返し周期的に発生しており，その周 期は40秒程度であることが示唆された．この内在的な自発活動の周 期が誘発応答の履歴持続時間に影響を及ぼしていることが考えられ る． ご案内のダウンロード 連絡先： 北海道大学大学院工学研究院　　 応用物理学部門　生物物理工学研究室 伊東　大輔 TEL：011-706-7331 e-mail：ditoh [ａｔ] eng.hokudai.ac.jp #12-9 「メカノメディスン」 基礎医学研究から不妊治療・再生医療への展開 日時：　　平成25年3月7日（木）　17:00〜18:30 　 新たな日程が決まりました。 場所：　　旭川医科大学・実験実習機器センター ３階カンファレンスルーム 講師：　　成瀬　恵治　先生 （岡山大学・大学院・医歯薬総合研究科 システム生理学講座） 講演内容： ヒトは外界からのメカニカル刺激を巧妙に受容・応答している。 メカノバイオロジーに関する研究 成果を医療応用するメカノメ ディスン、特に不妊治療・止血・心臓再生治療などを紹介する。 ご案内のダウンロード 連絡先： 旭川医科大学 生理学講座・自律機能分野 高井　章 TEL：0166-68-2320 #12-8 「チトクロム酸化酵素の反応機構のピコバイオロジー 」 日時：　　平成25年2月6日（水）16:30-17:30 場所：　　北海道大学理学部5号館2階5-206号室 講師：　　吉川 信也 特任教授（兵庫県立大学大学院生命理学研究科 ピコバイオロジー研究所） 講演内容： 時間分解赤外分光および高分解能Ｘ線構造解析による、チトクロム 酸化酵素の膜貫通α-helixがポンププロトンの取り込みを促進し逆流 を防止していることを示唆する結果を中心とした最近の研究成果を 紹介します。 ご案内のダウンロード 連絡先： 北海道大学大学院理学研究院　化学部門 物理化学分野　構造化学研究室 石森　浩一郎 TEL：011-706-2707 #12-7 「NMRの双極子相互作用をもとにした方向情報の取得とその応用」 日時：　　平成25年2月6日（水）15:00-16:00 場所：　　北海道大学理学部5号館2階5-206号室 講師：　　池上 貴久 准教授（大阪大学蛋白質研究所 蛋白質解析先端研究センター） 講演内容： 核磁気共鳴法により、分子の距離情報や二面角情報を見積もること ができ、それらが立体構造を決める時の大きな情報となってきまし た。しかし、近年、さらに方向情報がD-couplingより得られること が分かりました。この方向情報は構造を決める上で非常に強力です。 さらに、静的構造だけでなく、動的構造の解析にも使われています。 それらの原理や応用について紹介したいと思います。 ご案内のダウンロード 連絡先： 北海道大学大学院理学研究院　化学部門 物理化学分野　構造化学研究室 石森　浩一郎 TEL：011-706-2707 #12-6 「蛍光分子や粒子をプローブとした顕微鏡観察により明らかに する蛋白質機能」 日時：　　平成24年11月29日（木）18:00-19:00 場所：　　旭川医科大学総合研究棟8階コンファレンスルーム 講師：　　政池　知子　助教（学習院大学・理学部物理学科） 講演内容： 生物の構成要素を可視化し、動きと機能の関係を明らかにすること で作動メカニズムの解明につなげるのが我々の目標である。講演で は、構造変化を１分子もしくは１オルガネラレベルで検出した例を 紹介し、併せて関連する顕微鏡の技術開発についても触れたい。 まず蛋白質レベルについては、FoF1-ATP合成酵素の可溶性部分F1 -ATPaseをモデルとした。この酵素のATPase活性は中心軸_の回転 により大幅に加速されることが知られている。そのメカニズムを明 らかにするため、中心軸γと周りを取り囲む触媒サブユニットβの 関係に着目した。γをATP駆動で自発的にもしくは外力で強制的に 回転させ、βの構造変化測定を行った結果、βの構造変化は、γの 向き、回転方向、ヌクレオチド結合状態に依存する事が示唆された。 次にオルガネラのレベルについては、マウスの気管から単離した繊 毛の動きを３次元で測定した。鞭打ち運動の軌跡を球殻近似し、振 幅、速度、回転、高さについて有効打と回復打を比較することで、 運動の非対称性を定量化した。この結果から、異物排出のために気 管における液体の流れが生み出される機構について、分子レベルま で考察する。 ご案内のダウンロード 連絡先： 旭川医科大学 医学部生化学講座機能分子科学分野 鈴木　裕 TEL：0166-68-2350 e-mail：hisuzuki ( at ) asahikawa-med.ac.jp #12-5 「転写の分子機械」 日時：　　平成24年11月12日（月）16:00-17:00 場所：　　北海道大学理学部3号館3−205室 講師：　　嶋本 伸雄　教授 （京都産業大学　総合生命科学部） 講演内容： 分子生物学は、生気論に対抗する生物機械論として1970年代に遺伝 の機構学として成熟し、その後は、特定のテーマをもつ学問ではな く、現代生物学の最も基盤的な方法論に変貌した。1980年代からは、 新しい化学的、物理的手法を取り入れながら、生物学と化学・物理 の間の境界を埋める作業の原動力となってきた。かつてのテーマは、 分子生物学の「分子」の本意であるDNAであり、複製と転写研究を 中心に展開されたが、80年代からは、もっとも分子機械の名にふさ わしい、転写に対して、あらゆる新手法が多くの場合最初に試され て、次に生物学全域に広まってきた。 　元来、最初に分子生物学を名乗ったのは、X線結晶学であったが、 酵素構造生化学の域をなかなか脱出出来なかったために認知されな かった。生物学を意識して構造生物学と変化し始めた80年代から、 DNA塩基配列の認識機構に始まって、RNA polymeraseで分子機械と しての概念を生物学の内部で確立したことは、「化学の将来に光明 をあたえる」という理由でノーベル賞が与えられたように、現代の 生物、化学、物理を含んで融合した現代物質科学を象徴する事件で ある。いまや構造生物学は、かつての「生化学の墓場」という暗い あだ名から、「生物学の新出発」という輝かしい名前を付けられる ようになった。 　RNA polymeraseは、真核、アーキア、バクテリアの生物３界を問 わず、共通の構造をもち、主な機構も共通である。 1) promoter search: DNA上で、転写因子の助けを借りてプロモー ターに結合し、 2) RNAに転写すべきDNAの塩基を1本鎖にしたopen complexを形成し、 3) abotrive initiationという短鎖RNAを放出し続けたり、 4) promoter escape短鎖RNAを持ったままDNAの曲がる方向がかわる 大きな構造変化をおこしてelongation complexとなり、 5) pausingやbacktrackingを起こして合成を中断しながら、RNA伸 長を続け、 6) RNA ・DNA hybridを解消してterminationを起こす。 これらの転写複合体内の構造による機構の現状を概説し、数多くの １分子実験で発見された、超化学現象にふれ、生物学と化学との境 界の様子を、生物学から眺めた透視図を描いてみたい。 ご案内のダウンロード 連絡先： 北海道大学電子科学研究所　　 小松崎　民樹 TEL：011-706-9434 e-mail：tamiki ( at ) es.hokudai.ac.jp #12-4 「Cytochrome c Oxidase: Oxygen Reduction and Electron Transfer Coupled to Proton Translocation」 日時：　　平成24年10月24日（水）　15:00〜16:00 場所：　　北海道大学理学部6号館204-2室 講師：　　Denis L. Rousseau　教授 （Albert Einstein College of Medicine, USA） 講演内容： Cytochrome c oxidase (CcO) is the terminal enzyme in the electron transfer chain of essentially all organisms that utilize oxygen to generate energy. It reduces oxygen to water and harnesses the energy to pump protons across the membrane where it resides.   The latest understanding of the oxygen reduction mechanism will be discussed.  Despite extensive studies, the mechanism by which the redox reaction is coupled to proton translocation remains unresolved, owing to the difficulty of visualizing proton movement within the massive protein matrix during the turnover of the enzyme. With a novel H/D exchange resonance Raman spectroscopic method, a proton gate and a proton loading site have been identified, which are regulated by the redox state of heme a.  These data support a new molecular mechanism by which unidirectional proton translocation along the H-channel is coupled to the electron transfer from heme a to heme a3 associated with the redox chemistry. ご案内のダウンロード 連絡先： 北海道大学大学院理学研究院　化学部門 物理化学分野　構造化学研究室 石森　浩一郎 TEL：011-706-2707 #12-3 「Using NMR to unravel aspects of cardiovascular function: Drug design and schema 」 日時：　　平成24年10月16日（火）14:00〜15:00 場所：　　北海道大学理学部5号館低層棟大講堂（2-03室） 講師：　　Brian D. Sykes 教授 （Department of Biochemistry, University of Alberta） 講演内容： Mutations in the contractile proteins of the heart are known to give rise to familial hypertrophic, dilated, or restrictive cardiomyopathies. It is believed that mutations that increase the calcium sensitivity of cardiac myofilaments give rise to hypertrophic cardiomyopathy, while those that decrease calcium sensitivity give rise to dilated cardiomyopathy. The myofilament calcium regulatory protein troponin is a promising therapeutic target in this regard. Our aim is to elucidate the underlying mechanism(s) of how this protein works. We have used high resolution NMR spectroscopy to determine the three-dimensional solution structures of calcium sensitizers and calcium desensitizers bound to the crucial troponin C-I interface. We used the regulatory domain of troponin C and its interaction partner, the switch region of troponin I containing the ischemia-protecting Ala162His substitution, to elucidate the structural details of their interaction under normal and acidic conditions using high resolution NMR spectroscopy. Our structures indicate that both calcium sensitizers and desensitizers are characterized by hydrophobic groups that are able to intercalate between the hydrophobic interfaces of troponin C and I. We show that the binding of troponin I to troponin C is reduced under acidic conditions, and that the presence of the His162 mutation markedly increases its affinity both at normal pH, and especially in the acidic environment. ご案内のダウンロード 連絡先： 北海道大学大学院生命科学院 分子適応科学研究室 （産総研北海道センター） 津田　栄 s.tsuda ( at ) aist.go.jp TEL：011-857-8912 #12-2 「細胞内ヘムセンサーとして機能する転写調節因子HrtRの構造と機能」 日時：　　平成24年9月5日（水）　16:00〜17:00 場所：　　北海道大学理学部7号館2-19/20室 講師：　　青野　重利　教授 （岡崎統合バイオサイエンスセンター） 講演内容： ヘムはタンパク質の補欠分子族として機能し、様々な生理機能制御 に関わっている。しかしながら、遊離のヘム分子が細胞内に過剰に 存在すると細胞毒性を示すため、生物は細胞内ヘム濃度を厳密に制 御する必要がある。我々は、乳酸菌Lactococcus lactisをモデル生 物として用い、乳酸菌の細胞内ヘム濃度制御の分子機構解明に取組 んでいる。乳酸菌では、過剰のヘム分子を細胞外に排出することに よって細胞内ヘム濃度を制御していると考えられている。本講演で は、乳酸菌細胞内で遊離のヘム分子のセンサーとして機能し、過剰 なヘム分子を細胞外へ排出するヘムトランスポーターの発現制御に おいて中心的な役割を果たしている転写調節因子HrtRの構造と機能 について、我々の最近の成果を紹介する。 ご案内のダウンロード 連絡先： 北海道大学大学院理学研究院　化学部門 物理化学分野　構造化学研究室 石森　浩一郎 TEL：011-706-2707 #12-1 「Dynamics of methionine ligand rebinding in cytochrome c」 日時：　　平成24年5月14日（月）　15:00〜16:15 場所：　　北海道大学理学部5号館5−205室 講師：　　John E. Straub教授 （ボストン大学化学科） 講演内容： ボストン大学化学科John E. Straub先生はJournal of Chemical PhysicsのAssociate Editorを務められている方で、化学反応から蛋 白質のダイナミックスを対象に精力的に研究を進めてこられていま す。今回、日本に訪問される機会を利用して、北海道大学にもお越 しいただくことになりました。上記のとおり講演会を開催致します ので、皆様奮ってご参加下さい。 ご案内のダウンロード 連絡先： 北海道大学電子科学研究所　　 小松崎　民樹 TEL：011-706-9434 e-mail：tamiki ( at ) es.hokudai.ac.jp

2011年

「培養神経回路網における神経活動パターン・レパートリー」

「TRPCチャネル蛋白質の複合体形成による心血管機能制御」

「核磁気共鳴（NMR）の測定法の原理の イメージ」

「シルクの新素材開発と将来展望」

「脂質膜存在下でのタンパク質凝集形成と膜の機能障害」

「解鎖蛋白質(Unfolded Protein)の構造特性解析」

「蛋白質解析におけるNMR のより面白い活用法とは」

学術講演会

「筋萎縮性側索硬化症に関わるタンパク質凝集の制御メカニズム」

最新医学フォーラム講演会「メカノメディスンの基礎と臨床」

「北大発-アメリカ経由-名古屋行き：細菌の光応答に関する生物物理学的研究」

「線虫C.elegansにおける記憶行動を制御する
　全身性温度受容メカニズムの同定」

「タンパク質立体構造データベースとその応用」

「イオンチャネルの過去、現在、未来：
選択的透過と開閉の物理化学的基盤」

「発生・分化に関わるペプチド・タンパク質の
立体構造解析と構造・機能相関」

#08-01

「新しい脳内活性物質としての神経ステロイド
- 学習記憶促進と虚血性傷害保護作用 -」

#07-10

「電荷周期性のあるタンパク質はどう進化したか？」

　
会場が変更されましたのでご注意下さい

#07-11

「脂肪細胞は様々な生理活性物質を分泌する内分泌細胞である　－アディポサイトカインとアディポソーム－」

#07-8

"SPONTANEOUS Ca2+ AND ELECTRICAL SIGNALS
IN THE PYELOURETERIC SYSTEM THAT DRIVE PERISTALSIS"

日時： 平成19年9月28日（金）　17時30分～18時30分
場所： 旭川医大・実験実習機器センター・カンファレンスルーム
講師：　Dr. Richard J LANG
　　　　(Sinior Research Fellow, Monash University)

講演要旨：
　平滑筋（特に尿道平滑筋）の自発的周期性収縮のもとになるペースメーカ電位の発生メカニズムに関し、この分野で注目されている、いわゆるCajalの間質細胞（interstitial cells of Cajal; ICC）の関与に関する電気生理学的知見を中心に紹介する。

演者自身による講演要旨を次のURLにアップロードしております。
http://www.asahikawa-med.ac.jp/dept/mc/phys1/files/RickLang.pdf

ご案内のダウンロード

連絡先：
旭川医科大学・生理学講座・自律機能分野
高井　章
0166-68-2320(直通)

#07-7

「金属タンパク質成熟化因子の結晶構造」

日時：　平成19年　9月19日（水）16時45分～18時00分
場所：　理学部２号館２－４０２室
講師：　三木　邦夫　教授　
　　　　　京都大学大学院理学研究科

講演要旨：
　金属タンパク質がその機能を獲得するには，タンパク質内に金属原子やその配位子を組み込むこと（成熟化）が必要ですが，この成熟化を助ける因子（タンパク質）の存在が知られています．
　今回私たちは，プロトンから水素分子を可逆的に発生させるヒドロゲナーゼで，活性部位に存在する金属原子（NiとFe）やその配位子を組み込む成熟化因子として知られているタンパク質のうち，鉄原子の化学修飾および組み込みに関与する３つの因子（HypC，HypD，HypE タンパク質）の結晶構造を決定しました．
　それらの立体構造に基づいた成熟化の反応機構についてお話しします．

ご案内のダウンロード

#07-5

「ラマン円偏光二色性分光によるタンパク質の
高次構造解析法の開発 」

ご案内のダウンロード

#07-6

「細胞のメカニカルストレス受容機構の解明
− イオンチャネルではないメカノセンサーの発見」

#07-3,4

日時：　平成19年8月06日（月）　15時00分～17時00分
場所：　室蘭工業大学・総合研究棟・Y202号室

15時00分～

「放射光X線広角散乱法によるタンパク質の階層構造と
フォールディングの研究」

講師：　平井 光博　教授
　　　　　群馬大学大学院工学研究科　物質創製領域（荒牧）

講演要旨：
　本講演では放射光Ｘ線広角散乱法の現状について解説する。
放射光Ｘ線散乱法は，サブナノメートルからマイクロメートルに及ぶ空間スケールの構造評価の手段として，様々な生体材料・生体システムの多様な条件下でのin situ構造解析に適した強力な手法と位置づけられる。特に，広い散乱角（ｑ）領域のＸ線散乱（Ｘ線広角散乱）を高精度で測定することが生体高分子複合系の階層構造と機能発現の関係を解明する鍵となる。タンパク質には２次構造，ドメイン構造，３次・４次構造などの構造階層性が存在しているが，第３世代の放射光源を利用して広い空間領域で高い統計精度のX線散乱を観測すると，タンパク質の構造の特徴（構造分類など）に依存した全階層構造の解析が可能であり，また，フォールディング／アンフォールディング転移における分子内部の構造変化や揺らぎの階層構造依存性と構造相関を詳細に議論できる。現在，タンパク質結晶構造解析法の進展によって膨大な数の結晶構造が明らかとなっているため，より生理的環境に近い溶液中でのタンパク質からの高統計精度のX線広角散乱データを，結晶構造を基に解析することで機能状態での構造変化を知ることも可能であり，また，結晶構造の明らかな多くのタンパク質の溶液X線広角散乱を測定してデータベース化することにより，結晶化を経ずに溶液散乱パターンから直接タンパク分子の２次構造や３次構造を推定することも提案されている。将来的には，タンパク質とリガンドとの特異的・非特異的結合などを溶液中で検出し，創薬開発に用いることも可能になるかもしれない。

ご案内のダウンロード（PDF）

16時00分～

「生体組織再生を目指した蛋白質モジュール・
サブセルラーモジュール・ティシュモジュールの開発」

講師：　徳永 史生　教授　　
　　　　　大阪大学大学院理学研究科宇宙地球科学専攻

講演要旨：
医療の分野で再生医療の研究が盛んであるが、今基本となる考え方が必要であると思われる。多細胞からなる生物体は、原子、分子、高分子、超分子、オルガネラ、細胞、組織、器官、個体と階層構造をなしている。それぞれのホロンは独自の時定数を持って運動し、機能を展開している。臓器再生現象を考える時、下の階層のホロンを作り、上のホロンへと組み上げていくことになるが、このとき時間・空間を微妙に制御することが必要である。私どもは科学技術振興事業団の支援を受けて、レーザーナノプロセスによる蛋白モジュールの開発し、ナノ自己組織化からマイクロ自己増殖の系を確立することを目指し、増原宏阪大名誉教授、佐々木孝友阪大名誉教授・兼松泰男阪大VBL教授、開祐司京大再生研教授、森肇京工繊大教授のグループと共に、軟骨組織形成をモデルとし、この5年間研究を進めてきた。その成果のあらましと基本的考え方を紹介する。

ご案内のダウンロード(PDF)


連絡先：
室蘭工業大学　材料物性工学科
岩佐　達郎
TEL：0143-46-5661

#07-2

「ヘム含有グロビンタンパク質の新しい機能」

日時：2007年5月15日（火）16:00〜
場所：理学部5号館3階5-3-04号室
講師：澤井　仁美　博士
所属：日本学術振興会特別研究員・岡崎統合バイオサイエンスセンター

講演概要
約10年前までヘム含有グロビンタンパク質の機能は、酸素の貯蔵運搬であると定義されていた。しかし近年のゲノム解析により、ヘム含有グロビンタンパク質をセンサー部位とするタンパク質の存在が明らかになった。本講演では、このようなグロビン型センサータンパク質について、明らかにした最新の結果を含めて紹介する。

ご案内のダウンロード

連絡先：
北海道大学大学院理学研究院　化学部門
物理化学分野　構造化学研究室
石森浩一郎
TEL：011-706-2707

#07-1

「ロドプシン類の多様性と機能進化」

日時：　2007年5月15日（火）13:30-14:30
場所：　北大 理学部２号館 ５階506室
講師：　七田 芳則 先生（京都大学大学院理学研究科）

概要：
分子系統樹から推察されるロドプシン類の機能多様性を種々の生物物理学的解析により分子レベルで解析し、ノックインマウスの作製を通じて機能進化との連関を考察する。時間があればロドプシンの代謝型グルタミン酸受容体との機能発現の類似性について議論する。

ご案内のダウンロード

問合せ先：　出村 誠（北大院先端生命）
　　　　　　　　Tel:706-2771