GntRファミリーは，FadR，HutC，MocR，YtrA，AraR，PlmAなどのsubfamilyからなり， 生体内のさまざまな機構の転写調節を行っている．このファミリーのタンパク質はN末 端側にDNA結合ドメインをもち，C末端側にリガンド結合/2量体化ドメインをもつ．なか でもYtrA subfamilyは，他のsubfamilyのタンパク質に比べて，アミノ酸残基数が少なく， C末端ドメインはおよそ50アミノ酸残基しかない．このため，リガンド結合/2量体化ド メインの立体構造や機構は不明であった．グルタミン生産菌C. glutamicum由来の転写 因子CGL2947の立体構造を決定し，YtrA subfamilyに属するタンパク質としては，はじめ て結晶構造を決定した．N末端側にWinged helix-turn-helix (HTH) モチーフで構成さ れたDNA結合ドメインをもち，C末端のリガンド結合/2量体化ドメインは，釣り針のよう な形をしていた．単量体のそれぞれのC末端の釣り針はお互いに引っ掛けあって2量体を 形成する．この2量体化によってリガンド結合ポケットが形成され，そのポケットには 2-methyl-2,4-pentanedil (MPD)が観察された．MPD結合型と非結合型の構造が得られ， YtrA subfamily転写因子におけるDNA結合能を調整するための，リガンド誘導型構造変 化の可能性が示唆された．
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