Hansenula saturnus由来
1-アミノシクロプロパン-1-カルボン酸(ACC)デアミネース
![](./images/accd.gif)
Hansenula saturnus由来ACCデアミネースは342アミノ酸残基,
分子量約37kDaのタンパク質で,一分子あたり一つのPLPがLys51残基
と結合している.X線結晶構造解析では,水銀化合物との共結晶を作
製し多波長異常分散法による位相決定を行った.
異なった晶系の共結晶間でのアベレージングの電子密度改良を行
うことで,良質な電子密度マップを得た.最終的に2.0Å分解能での
構造を決定した.ACCデアミネースは結晶中で二量体で存在している.
単量体は、大小二つのサブユニットに分かれ、それぞれがトリプト
ファンシンテターゼのβサブユニットに似たオープンツイストα-
βバレルを形成している。しかし、他のPLP酵素のβファミリーに
属する酵素とは異なり、ACCデアミネースのPLPは分子内深くに存在
していた。この構造はシクロプロパン開環反応の活性中心を初めて
明らかにしたものである。活性部位周辺の構造から、次のような反
応機構が推定された。
1.PLPと結合しているLys51がACCと結合
2.Lys51によるPro-S炭素への求核攻撃によってACCが開環
3.基質近くに存在するSer78がPro-Rエチレン基からプロトンを引き抜く
4.再びLys51とPLPが結合(α-ケト酪酸とアンモニアの生成
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Figure Caption
Ribbon diagram of the yACCD monomer consisting of two domains.
Green represents the small domain (residues 58-169) and yellow
represents the PLP-binding domain (residues 1 to 57 and 170 to
341). Both domains fold as an open twisted α/β structure
consisting of a central β-sheet and surrounding helices. The PLP
molecule (red) and Lys51 (blue) are shown as balls-and-sticks.
References
- Crystal structure of
1-aminocyclopropane-1-carboxylate deaminase from Hansenula
saturnus
Min Yao, Toyoyuki Ose, Hiroshi Sugimoto, Atsushi
Horiuchi, Atsushi Nakagawa, Soichi Wakatsuki, Daisuke
Yokoi, Toyotaka Murakami, Mamoru Honma, and Isao Tanaka
J. Biol. Chem. 275, 34557-34565 (2000)
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